I licheni ammazza zombie

I licheni non ricevono abbastanza rispetto.

Vengono relegati ad essere indegnamente accorpati coi muschi, quando in realtà sono profondamente diversi.

Un lichene è un unione mutualistica tra un batterio fotosintetico, tipo un cianobatterio, e un fungo. La fotosintesi del battere fornisce  lo zucchero al fungo, e il fungo in cambio concede al batterio protezione e acqua.

E’ una delle alleanze più efficaci al mondo: i licheni in questo modo, hanno colonizzato tutti i continenti, antartico incluso. Il che significa, tra le altre cose, che in tutti i continenti c’è un lichene in grado di uccidervi: Nostoc, l’alga fotosintetica preferita dai funghi per diventare licheni, produce microcistine. Le microcistine sono composti ciclici, molecole ad anello che per via di questa struttura l’organismo fa fatica a degradare: il che significa che si accumulano nel vostro fegato, e lentamente, vi ammazzano. Per questo motivo le renne del nord europa, che si cibano di licheni, hanno imparato a scegliere accuratamente cosa brucare e cosa no.

L'umile caribou, il più intelligente tra tutti i dietologi

Non è però per questo che sono speciali. Non ci vuole molto ad uccidere un essere umano.

I miti licheni sono l’unica cosa in grado di scalfire la più indistruttibile tra le entità biologiche.

I prioni sono proteine piegate nel modo sbagliato, in grado di causare malattie neurodegenerative fatali ed incurabili, encefalopatie distruttive, demenze improvvise ed orripilanti. E niente è in grado di ammazzarle.

Puoi cuocerle. Non le scalfisci.
Congelarle. Neanche se ne accorgono.
Affogarle in formalina. E’ come portarle a fare i fanghi.
Bombardarle con radiazioni. Procedono nel loro lento incedere, illese.
Infilarle in un autoclave a pressioni inconcepibili. Ne escono, incolumi.

Non si possono uccidere. Anche perché, tecnicamente, non sono vive. Sono solo proteine piegate male, che prendono altre proteine piegate bene, e le trasformano in altri prioni, propagandosi, consumando prograssivamente tutto quello che hanno intorno, finché solo un manipolo di proteine sane riescono a sopravvivere.

I prioni sono zombie molecolari.

Le proteine cambiano spesso conformazione, piegandosi e ripiegandosi. Ad esempio gli enzimi, che sono proteine catalitiche quando interagiscono con il loro substrato, la molecola bersaglio che devono trasformare, cambiano forma, per favorire una specifica reazione. Questi cambiamenti sono normalmente reversibili. Ma capita che certe proteine restino bloccate in ripiegamenti erronei, ma estremamente stabili.

Una proteina enzimatica normale subisce una mutazione. E qualcosa di terribile viene rilasciato sulla terra. La proteina diventa prionica, e morde le altre proteine, inducendo un cambiamento permanente nel bersaglio. Un cambiamento in un altro zombie. E, a sua volta, comincia a trasformare altre proteine. La reazione è esponenziale ed inarrestabile. Alla fine, l’accumulo di proteine in fibre, dette fibre amiloidi, comincia a far implodere i neuroni. Spesso l’incubazione delle malattie prioniche è piuttosto lunga. Ma una volta che i sintomi si manifestano, la fine è vicina.

Non solo: avete presente quando ho detto che neppure un autoclave è in grado di fermarle ? Immaginate una persone che si fa operare al cervello,  non sapendo di aver la malattia di Creutzfeldt-Jakob, ovvero la “mucca pazza”. Il bisturi e tutto il resto, anche se verranno sterilizzati con la massima cura, saranno ancora  infetti da prioni. Il che significa che i pazienti su cui quel bisturi sarà riutilizzato saranno infettati dal prione. Sembra una storia dell’orrore, ma è già successo, tanto che la World Health Organization ha dovuto rilasciare nuove linee guida sulla sterilizzazione (una cosa tipo “puntate alla testa e usate dosi massiccie di candeggina industriale)

Solo un eroe può salvarci.

Cladonia rangifera, un lichene di cui si cibano le renne, l'ultima speranza dell'umanità.

I licheni producono una quantità spropositata di metaboliti secondari: molecole che non sono essenziali per il loro metabolismo, ma che possono svolgere le più svariate funzioni. Producono tossine cercare di uccidervi, tossine per proteggersi dall’erbivoria, molecole per proteggersi dai raggi UV, molecole idrorepellenti. Sono una vera e propria risorsa di biodiversità chimica, ancora inesplorata.

Dal momento che sono abbondanti in qualsiasi ambiente, alcuni ricercatori hanno ben pensato di metterli in un ambiente controllato con dei prioni. I prioni sono indistruttibili: se una renna infetta da encefalopatia spongiforme muore, i suoi prioni dovrebbero spargersi nell’ambiente mano a mano che il suo cervello marcisce abbandonato alle intemperie, e magari finire su un lichene, aspettando di essere mangiato insieme al lichene dalla prossima renna e diffondere nuovamente la piaga. Eppure, le renne non sono ancora completamente estinte.

Questo perché alcune specie di licheni, come Cladonia rangifera,  si sono rivelati kryptonite. Semplicemente incubando i prioni con i licheni intatti, come potrebbero essere in un ambiente naturale, le molecole zombie cominciano a cadere. Dove non sono riusciti radiazioni e autoclavi, per non parlare delle centinaia di proteasi che gli abbiamo tirato contro, un umile lichene è in grado di distruggere questi zombie. H.G. Wells approverebbe sicuramente questo colpo di scena.

Non sappiamo perché i licheni abbiano questa capacità. E’ possibile che esistano prioni fungini in grado di attaccare funghi e licheni, e questi ultimi abbiano evoluto delle proteasi come meccanismo di difesa. Non lo sappiamo ancora.

Quello che sappiamo è che molte specie di licheni sono in via d’estinzione. Perdere i licheni significherebbe perdere armi come queste. Non possiamo permettercelo, a meno di non voler essere sconfitti da zombie molecolari.

Salva i licheni, salva il mondo.

  1. Uh, il paper di riferimento:
    Johnson CJ, Bennett JP, Biro SM, Duque-Velasquez JC, Rodriguez CM, Bessen RA, & Rocke TE (2011). Degradation of the disease-associated prion protein by a serine protease from lichens. PloS one, 6 (5) PMID: 21589935

  2. Uh, il paper di riferimento:
    Johnson CJ, Bennett JP, Biro SM, Duque-Velasquez JC, Rodriguez CM, Bessen RA, & Rocke TE (2011). Degradation of the disease-associated prion protein by a serine protease from lichens. PloS one, 6 (5) PMID: 21589935

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